Международная группа исследователей представила модификацию нейросети AlphaFold, которая умеет моделировать не только статичную структуру белков, но и их изменения во времени. Как сообщает Хайтек (hightech.fm), работа опубликована в журнале Nature Biotechnology.
Классическая версия AlphaFold обучалась на данных рентгеновской кристаллографии, поэтому фактически воспринимает молекулы как неподвижные. На практике белки постоянно меняют форму, а их функции зависят от конфигурации в конкретный миллисекундный момент. Из-за ограничений исходных данных гибкие участки молекул в таких моделях нередко выглядели условно, их обозначали пустыми линиями.
Исследователи из Института науки и технологий Австрии предложили другой подход. Они направляют работу модели с помощью «шумных» экспериментальных данных ядерного магнитного резонанса. В результате система перестаёт сводить неоднородные структуры к одной доминирующей форме. Вместо единственного «снимка» она формирует ансамбль возможных конформаций белка.
По данным авторов, такой «экспериментально осведомлённый» ИИ сохраняет точность даже в задачах, где AlphaFold3 допускает ошибки. Например, при моделировании амилоидных фибрилл новая модель правильно определила интерфейс димеризации со стопроцентной точностью. В ближайшие годы исследователи собираются применить алгоритм для масштабной перепроверки и очистки базы Protein Data Bank (PDB), а также для перехода от проектирования статичных белков к созданию молекулярных машин, которые меняют форму со временем.
Ключевые факты
Алгоритм AlphaFold, на основе которого создана новая система, связан с Нобелевской премией по химии 2024 года.
Модификация использует экспериментальные данные ядерного магнитного резонанса вместо опоры только на рентгеновскую кристаллографию.
При моделировании амилоидных фибрилл новая модель определила интерфейс димеризации со стопроцентной точностью.
Разработку выполнили исследователи из Института науки и технологий Австрии; результаты опубликованы в Nature Biotechnology.